inverser la dénaturation

Il est souvent possible d’inverser la dénaturation car la structure primaire du polypeptide, les liaisons covalentes retenant les acides aminés dans leur séquence correcte, est intacte. Une fois que l’agent dénaturant est éliminé, les interactions d’origine entre les acides aminés ramènent la protéine à sa conformation d’origine et elle peut reprendre sa fonction.

Cependant, la dénaturation peut être irréversible dans des situations extrêmes, comme frire un oeuf., La chaleur d’une casserole dénature la protéine d’albumine dans le blanc d’oeuf liquide et elle devient insoluble. La protéine contenue dans la viande se dénature également et devient ferme lorsqu’elle est cuite.

Les protéines chaperons (ou chaperonines ) sont des protéines auxiliaires qui fournissent des conditions favorables au repliement des protéines. Les chapéronines s’agglutinent autour de la protéine en formation et empêchent d’autres chaînes polypeptidiques de s’agréger. Une fois que la protéine cible se plie, les chapéronines se dissocient.