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7.7 B: Denaturierung und Proteinfaltung


Umkehrung der Denaturierung

Es ist oft möglich, die Denaturierung umzukehren, da die Primärstruktur des Polypeptids, die kovalenten Bindungen, die die Aminosäuren in ihrer richtigen Reihenfolge halten, intakt ist. Sobald das Denaturierungsmittel entfernt ist, bringen die ursprünglichen Wechselwirkungen zwischen Aminosäuren das Protein in seine ursprüngliche Konformation zurück und es kann seine Funktion wieder aufnehmen.

Die Denaturierung kann jedoch in extremen Situationen irreversibel sein, z. B. beim Braten eines Eies., Die Hitze aus einer Pfanne denaturiert das Albuminprotein im flüssigen Eiweiß und es wird unlöslich. Das Protein in Fleisch denaturiert auch und wird fest, wenn es gekocht wird.

Abbildung: Die Denaturierung eines Proteins ist gelegentlich irreversibel: (Oben) Das Proteinalbumin in rohem und gekochtem Eiweiß. (Unten) Eine Paperclip-Analogie visualisiert den Prozess: Wenn sie vernetzt sind, bewegen sich Paperclips („Aminosäuren“) nicht mehr frei; Ihre Struktur wird neu angeordnet und „denaturiert“.,

Chaperon-Proteine (oder Chaperonine ) sind Hilfsproteine, die günstige Bedingungen für die Proteinfaltung bieten. Die Chaperonine verklumpen um das sich bildende Protein und verhindern, dass sich andere Polypeptidketten ansammeln. Sobald sich das Zielprotein faltet, trennen sich die Chaperonine.