7.7 B: Denaturering og proteinfoldning
Vende Denaturering
Det er ofte muligt at vende denaturering fordi den primære struktur af polypeptid, de kovalente bindinger, der holder aminosyrer i deres rigtige rækkefølge, er intakt. Når denatureringsmidlet er fjernet, returnerer de oprindelige interaktioner mellem aminosyrer proteinet til dets oprindelige konformation, og det kan genoptage dets funktion.
denaturering kan dog være irreversibel i ekstreme situationer, som stegning af et æg., Varmen fra en pande denaturerer albuminproteinet i den flydende æggehvide, og det bliver uopløseligt. Proteinet i kød denaturerer også og bliver fast, når det koges.
Chaperonproteiner (eller chaperoniner ) er hjælperproteiner, der giver gunstige betingelser for, at proteinfoldning finder sted. Chaperoninerne klumper sig omkring det dannende protein og forhindrer andre polypeptidkæder i at aggregere. Når målproteinet foldes, adskilles chaperoninerne.