Articles

7.7 B: Denaturering og proteinfoldning


Vende Denaturering

Det er ofte muligt at vende denaturering fordi den primære struktur af polypeptid, de kovalente bindinger, der holder aminosyrer i deres rigtige rækkefølge, er intakt. Når denatureringsmidlet er fjernet, returnerer de oprindelige interaktioner mellem aminosyrer proteinet til dets oprindelige konformation, og det kan genoptage dets funktion.

denaturering kan dog være irreversibel i ekstreme situationer, som stegning af et æg., Varmen fra en pande denaturerer albuminproteinet i den flydende æggehvide, og det bliver uopløseligt. Proteinet i kød denaturerer også og bliver fast, når det koges.

Figur: Denaturering et protein, der er lejlighedsvis irreversibel: (Top) proteinet albumin i rå og kogt æggehvide. (Nederst) en papirclips-analogi visualiserer processen: når tværbundne, bevæger papirclips (‘aminosyrer’) sig ikke længere frit; deres struktur omarrangeres og ‘denatureres’.,

Chaperonproteiner (eller chaperoniner ) er hjælperproteiner, der giver gunstige betingelser for, at proteinfoldning finder sted. Chaperoninerne klumper sig omkring det dannende protein og forhindrer andre polypeptidkæder i at aggregere. Når målproteinet foldes, adskilles chaperoninerne.