ilt kommer ind i kroppen gennem luftvejene, passerer ned i bronchialtræet og ind i alveolærsækken. Det krydser derefter den alveolære membran og kapillær endotel for at komme ind i blodbanen. En gang i blodet skal ilt transporteres til kroppens forskellige væv. Imidlertid er ilt dårligt opløseligt i blod. Derfor har det brug for et leveringssystem, der sikrer, at der leveres nok ilt til væv, men tillader også, at ilt frigives, hvor det er nødvendigt.,

i denne artikel vil vi se på det transportsystem, dets komponenter, faktorer, der kan ændre det, og vi vil overveje nogle eksempler på, hvornår det går galt.

Transport af ilt

hvert aktivt væv i kroppen har et absolut krav til ilt. For langt de fleste af disse væv leveres ilt af blodet til vævene, selv om der er nogle bemærkelsesværdige undtagelser (for eksempel får hornhinden ilt direkte fra atmosfæren).

når ilt er kommet ind i blodet fra lungerne, optages det af hæmoglobin (Hb) i de røde blodlegemer., Hæmoglobin er et protein, der består af fire hæm-grupper, som indeholder jernioner. Disse jernioner (Fe2+), der er forbundet med hæmoglobinmolekyler, reagerer kemisk med o .ygen for at danne o .yhaemoglobin.

hvert molekyle af hæmoglobin kan indeholde fire iltmolekyler. Det er hæmoglobin, der bærer ilt, da det transporteres rundt i kroppen i blodet. O .ygen er dårligt opløseligt i blod, og så kun en lille mængde ilt (1.,5% i arterielt blod) opløses i plasma – det overvældende flertal er bundet til hæmoglobin og er afhængig af dette for at nå vævene i tilstrækkelige mængder.

derfor er koncentrationen af hæmoglobin i langt de fleste tilfælde den begrænsende faktor for ilttilførsel til væv.

Iltbinding til hæmoglobin

hæmoglobin er en tetramer – den består af fire proteinsubenheder. Som et resultat ændrer det form baseret på hvor mange iltmolekyler der er bundet til det., Ændringen i form forårsager også en ændring i affinitet til ilt; jo mere ilt er bundet, jo højere bliver molekylets affinitet for ilt. Dette er kendt som kooperativ binding.

når der ikke bindes ilt, siges hæmoglobin at være i den spændte tilstand (t-tilstand) med lav affinitet for ilt. På det punkt, hvor ilt først binder, ændrer hæmoglobin sin form til den afslappede tilstand (R-tilstand), som har en højere affinitet for ilt. Vi kan plotte denne ændring på en graf over iltmætning over partialtryk af ilt.,

ilttilførsel i væv

Som vist på diagrammet ovenfor er procentdelen af ilt bundet til hæmoglobin relateret til partialtrykket af ilt (pO2) på et givet sted. Det forklarer, hvordan når oxyhaemoglobin når et væv, der bruger op ilt (fx skeletmuskulatur), vil ilt afstand på grund af den lavere lokale pO2. Dette system gør det muligt at levere ilt til de områder, der har mest brug for det.

kooperativ binding er gavnlig, fordi den virker ekstremt: når der er lavt ilt lokalt, ønsker vi ikke, at hæmoglobin skal holde dets ilt tæt bundet., Ligeledes ønsker vi, at hæmoglobin skal optage så meget ilt, som det kan, når der er højt ilt (f.eks. i lungecirkulationen).

Faktorer, der Påvirker Oxygen-Affinitet

Som nævnt ovenfor, hæmoglobin har en vis affinitet for ilt – kemisk, hæmoglobin ønsker at binde ilt. Som vi allerede har undersøgt, kan mængden af affinitet hæmoglobin har for ilt ændre sig. Forskellige andre faktorer kan have en betydelig indvirkning på O phygenaffinitet:

• pH – koncentrationen af hydrogenioner kan ændre affiniteten af hæmoglobin til O .ygen., Dette skyldes, at hæmoglobin i T-tilstand har en højere affinitet for hydrogenioner end for ilt. Når pH går ned (så går op), går Hb ind i T-tilstanden, og dens affinitet for ilt går ned. Derfor er der brug for mere ilt for at opnå maksimal procentvis mætning. Dette er kendt som Bohr-effekten. Det tillader ilt at dissociere ved væv med en lavere pH: en god indikator for hastigheden af cellulær respiration. Jo lavere pH, jo mere dissociationskurven skifter til højre.,2,3-diphosphoglycerat (2,3-DPG)-2,3-DPG, undertiden benævnt 2,3-BPG, er et kemikalie, der findes i røde blodlegemer. Det er et produkt fra glukosemetabolismen. 2,3-DPG mindsker affiniteten af hæmoglobin for ilt. Niveauer af 2,3 – DPG vil stige i store højder for at tilpasse sig det relativt lave atmosfæriske ilt; affinitet reducerer, så mere ilt frigives ved væv. Jo højere, jo mere dissociationskurven skifter til højre.
• temperatur-temperaturen påvirker hæmoglobinets affinitet for O .ygen ved at påvirke Hb ‘ s og O .ygens kinetiske energi., Højere temperaturer betyder, at ilt har mere kinetisk energi, hvilket gør det mere sandsynligt at dissociere. Mere ilt frigives fra Hb ved respirerende væv, da de har tendens til at generere mere varme. Jo højere temperaturen er, desto mere skifter dissociationskurven til højre.

klinisk relevans – kulilteforgiftning

kulilte (CO) er en farveløs, lugtfri gas, der kan frigives fra defekte kedler eller forbrændingsmotorer. Kulilteforgiftning opstår, når CO reagerer med hæmoglobin på stedet for iltbinding., Hæmoglobin har en affinitet for CO, der er 210x større end dens affinitet for ilt. Dette betyder, at når kulilte binder til hæmoglobin, er det irreversibelt.

symptomer på CO-forgiftning er hovedpine, kvalme og træthed, men interessant er respirationshastigheden normalt skånet, da partialtrykket af ilt opløst i blodet opretholdes på normale niveauer. Hæmoglobin bundet med CO har en kirsebærrød farve, som kan ses i neglebed og slimhinder hos patienter med CO-forgiftning. Behandlingen foregår med 100% ilt og henvisning til hyperbar iltbehandling., CO-forgiftning er dødelig, når 70-80% af hæmoglobin er bundet med kulilte.