Happi tulee kehon kautta hengitysteiden, kulkee alas keuhkoputkien ja keuhkorakkuloiden sac. Sen jälkeen se läpäisee alveolaarisen kalvon ja kapillaarisen endoteelin päästäkseen verenkiertoon. Kun veri, happea on kuljetettava eri kudoksiin kehon. Happi liukenee kuitenkin huonosti vereen. Siksi se tarvitsee toimitusjärjestelmän, joka varmistaa riittävän hapen toimittamisen kudoksiin, mutta mahdollistaa myös hapen vapautumisen siellä, missä sitä tarvitaan.,

tässä artikkelissa tarkastelemme tätä liikennejärjestelmää, sen osia, tekijöitä, jotka voivat muuttaa sitä, ja tarkastelemme joitakin esimerkkejä siitä, milloin se menee pieleen.

Hapen

Jokainen aktiivinen kudos elimistössä on ehdoton vaatimus happea. Suurimmalle osalle näistä kudoksista veri toimittaa hapen kudoksiin, vaikka on joitakin merkittäviä poikkeuksia (esimerkiksi sarveiskalvo saa happensa suoraan ilmakehästä).

Kun happea on tullut verta keuhkoihin, se on sisällytetty hemoglobiini (Hb), punasolujen., Hemoglobiini on proteiini, joka koostuu neljästä haem-ryhmästä, jotka sisältävät rauta-ioneja. Nämä hemoglobiinimolekyyleihin liittyvät rauta-ionit (Fe2+) reagoivat kemiallisesti hapen kanssa muodostaen oksihemoglobiinia.

jokaiseen hemoglobiinimolekyyliin mahtuu neljä happimolekyyliä. Se on hemoglobiini, joka kuljettaa happea kuin se kuljetetaan ympäri kehoa veressä. Happi liukenee huonosti vereen, joten vain pieni määrä happea (1.,5% valtimoveren) liuotetaan plasma – ylivoimainen enemmistö on sidottu hemoglobiini ja on riippuvainen tämän päästä kudosten riittävä määrä.

siksi useimmissa tapauksissa hemoglobiinipitoisuus on kudosten hapensaantia rajoittava tekijä.

Happea Sitova Hemoglobiini

Hemoglobiini on tetramer – se koostuu neljästä proteiini sub-yksikköä. Tämän seurauksena se muuttaa muotoaan sen perusteella, kuinka monta happimolekyyliä siihen sitoutuu., Muodon muutos aiheuttaa myös affiniteetin muutoksen Happeen; mitä enemmän happea sitoutuu, sitä suurempi molekyylin affiniteetti Happeen muuttuu. Tätä kutsutaan yhteistoiminnalliseksi sitovaksi.

kun happea ei ole sitoutuneena, hemoglobiinin sanotaan olevan jännittyneessä tilassa (t-tilassa), jolla on alhainen affiniteetti Happeen. Siinä vaiheessa, jossa happi ensin sitoutuu, hemoglobiini muuttaa muotoaan rennoksi tilaksi (R-tila), jolla on suurempi affiniteetti Happeen. Voimme piirtää muutoksen happisaturaation kuvaajaan hapen osittaisen paineen takia.,

Hapen Toimitus Kudosten

Kuten on esitetty kaaviossa edellä, happipitoisuuden sidottu hemoglobiini liittyy hapen osapaine (pO2) tietyllä sivustolla. Se selittää, miten kun oksihemoglobiini saavuttaa happea käyttävän kudoksen (esim.luurankolihas), happi hajoaa alemman paikallisen pO2: n vuoksi. Tämä järjestelmä mahdollistaa hapen toimittamisen alueille, jotka tarvitsevat sitä eniten.

Osuuskunta sitoutuminen on hyödyllistä, koska se toimii ääripäitä: kun on alhainen happipitoisuus paikallisesti, emme halua hemoglobiini pitää sen hapen tiukasti sidottu., Yhtä lailla, kun happea on paljon (esim.keuhkoverenkiertoon), haluamme, että hemoglobiini vie mahdollisimman paljon happea.

Tekijät Vaikuttavat Hapen Affiniteetti

Kuten edellä mainittiin, hemoglobiini on tietty affiniteetti hapen – kemiallisesti, hemoglobiini haluaa sitoa hapen kanssa. Kuten olemme jo tutkineet, affiniteetin hemoglobiini on hapen määrä voi muuttua. Erilaisia muita tekijöitä voi olla merkittävä vaikutus hapen affiniteetti:

• pH – pitoisuus vetyioneja voi muuttaa affiniteetti hemoglobiinin happea., Tämä johtuu siitä, hemoglobiini T-valtio on korkeampi affiniteetti vetyioneja kuin happea. Kun pH laskee (niin menee ylös), HB siirtyy T-tilaan ja sen affiniteetti Happeen laskee. Siksi happea tarvitaan enemmän, jotta saavutetaan suurin prosentuaalinen kylläisyys. Tätä kutsutaan Bohr-efektiksi. Se mahdollistaa hapen dissosiaation kudoksissa, joissa on alempi pH: hyvä indikaattori soluhengityksen nopeudesta. Mitä matalampi pH on, sitä enemmän dissosiaatiokäyrä siirtyy oikealle.,
• 2,3-diphosphoglycerate (2,3-DPG) – 2,3-DPG, joskus kutsutaan 2,3-BPG, on kemiallinen löytyy punasoluja. Se on glukoosin metaboliareitin tuote. 2,3-DPG vähentää hemoglobiinin affiniteettia Happeen. Tasot 2,3-DPG kasvaa, kun korkeuksissa säätää suhteellisen alhainen ilmakehän happea; affiniteetti vähentää, jotta enemmän happea vapautuu klo kudoksiin. Mitä korkeampi, sitä enemmän dissosiaatiokäyrä siirtyy oikealle.
• Lämpötila – Lämpötila vaikuttaa hemoglobiinin affiniteetti hapen vaikuttavat kineettisen energian Hb ja happea., Korkeammat lämpötilat tarkoittavat happea on enemmän liike-energiaa, joten se todennäköisesti erottaa. HB: stä vapautuu enemmän happea hengityskudoksissa, koska niillä on taipumus tuottaa enemmän lämpöä. Mitä korkeampi lämpötila, sitä enemmän dissosiaatiokäyrä siirtyy oikealle.

Kliininen Merkitys – häkämyrkytyksen

hiilimonoksidia (CO) on väritön, hajuton kaasu, joka voi olla julkaissut alkaen viallinen kattiloiden tai polttomoottorit. Hiilimonoksidimyrkytys tapahtuu, kun CO reagoi hemoglobiinin kanssa hapen sitoutumiskohdassa., Hemoglobiini on affiniteetti CO, joka on 210x suurempi kuin sen affiniteetti hapen. Tämä tarkoittaa, että kun hiilimonoksidi sitoutuu hemoglobiiniin, se on peruuttamaton.

Oireita CO myrkytys ovat päänsärky, pahoinvointi ja väsymys, mutta mielenkiintoista hengitystiheys on yleensä säästynyt, kun hapen osapaine on liuennut veressä säilyy normaalilla tasolla. Hemoglobiini sitoo CO on kirsikanpunainen väri, ja tämä voi näkyä kynnet sängyt ja limakalvojen potilaiden CO myrkytys. Hoito on 100% happea ja lähete ylipainehappihoitoon., CO-myrkytys johtaa kuolemaan, kun 70-80% hemoglobiinista sitoutuu hiilimonoksidiin.