Denaturazione inversa

È spesso possibile invertire la denaturazione perché la struttura primaria del polipeptide, i legami covalenti che tengono gli amminoacidi nella loro corretta sequenza, è intatta. Una volta rimosso l’agente denaturante, le interazioni originali tra aminoacidi restituiscono la proteina alla sua conformazione originale e possono riprendere la sua funzione.

Tuttavia, la denaturazione può essere irreversibile in situazioni estreme, come friggere un uovo., Il calore di una padella denatura la proteina di albumina nel bianco d’uovo liquido e diventa insolubile. Anche la proteina nella carne si denatura e diventa soda una volta cotta.

Le proteine chaperone (o chaperonins ) sono proteine helper che forniscono condizioni favorevoli per il ripiegamento delle proteine. Le chaperonine si raggruppano attorno alla proteina formante e impediscono l’aggregazione di altre catene polipeptidiche. Una volta che la proteina bersaglio si piega, le chaperonine si dissociano.