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7.7B:変性とタンパク質フォールディング

変性の逆転

ポリペプチドの一次構造、正しい配列のアミノ酸を保持する共有結合がそのままであるため、変性を逆転させることがしばしば可能である。 変性剤が除去されると、アミノ酸間の元の相互作用は、タンパク質を元の立体配座に戻し、その機能を再開することができる。

しかし、変性は、卵を揚げるような極端な状況では不可逆的である可能性があります。, 鍋からの熱は液体卵白のアルブミン蛋白質を変性させ、不溶解性になります。 肉中のタンパク質も変性し、調理するとしっかりとなります。

図:タンパク質の変性は時には不可逆的である:(上)生および調理された卵白のタンパク質アルブミン。 (下)ペーパークリップのアナロジーは、プロセスを視覚化する:架橋すると、ペーパークリップ(”アミノ酸”)はもはや自由に動かなくなり、その構造は再配置され、”変性”される。,

シャペロンタンパク質(またはシャペロニン)は、タンパク質の折り畳みが起こるための好ましい条件を提供するヘルパータンパク質である。 シャペロニンは形成蛋白質のまわりで群生し、他のポリペプチドの鎖が凝集することを防ぎます。 標的タンパク質が折り畳まれると、シャペロニンは解離する。