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7.7 B: Desnaturação e o Dobramento de Proteínas


Inversão de Desnaturação

muitas vezes é possível inverter a desnaturação porque a estrutura primária do polipeptídeo, as ligações covalentes segurando os aminoácidos em sua seqüência correta, está intacto. Uma vez removido o agente de desnaturação, as interacções originais entre aminoácidos devolvem a proteína à sua conformação original e podem retomar a sua função.no entanto, a desnaturação pode ser irreversível em situações extremas, como fritar um ovo., O calor de uma panela desnatura a proteína de albumina no ovo líquido branco e torna-se insolúvel. A proteína na carne também denota e torna-se firme quando cozida.

figura: a desnaturação de uma proteína é ocasionalmente irreversível: (Top) a proteína albumina em branco-ovo cru e cozido. (Bottom) uma analogia com clip visualiza o processo: quando reticulados, clips (‘aminoácidos’) já não se movem livremente; sua estrutura é rearranjada e ‘desnaturada’.,

Chaperone proteins (or chaperonins ) são proteínas auxiliares que fornecem condições favoráveis para a dobragem de proteínas a ocorrer. As chaperoninas agrupam-se em torno da proteína que está a formar-se e impedem que outras cadeias polipeptídicas se agregem. Assim que a proteína alvo se dobra, as chaperoninas dissociam-se.