syre kommer in i kroppen genom luftvägarna, passerar ner i bronkialträdet och in i den alveolära säcken. Det korsar sedan det alveolära membranet och kapillär endotelet för att komma in i blodomloppet. En gång i blodet måste syre transporteras till kroppens olika vävnader. Syre är emellertid dåligt lösligt i blod. Därför behöver det ett leveranssystem som säkerställer att tillräckligt med syre levereras till vävnader, men tillåter också att syre frigörs där det krävs.,

i den här artikeln kommer vi att titta på det transportsystemet, dess komponenter, faktorer som kan förändra det, och vi kommer att överväga några exempel på när det går fel.

Transport av syre

varje aktiv vävnad i kroppen har ett absolut krav på syre. För de allra flesta av dessa vävnader levereras syret av blodet till vävnaderna, även om det finns några anmärkningsvärda undantag (till exempel får hornhinnan sitt syre direkt från atmosfären).

när syre har kommit in i blodet från lungorna tas det upp av hemoglobin (Hb) i de röda blodkropparna., Hemoglobin är ett protein som består av fyra haem grupper, som innehåller järnjoner. Dessa järnjoner (Fe2+) associerade med hemoglobinmolekyler reagerar kemiskt med syre för att bilda oxyhaemoglobin.

varje molekyl av hemoglobin kan hålla fyra syremolekyler. Det är hemoglobin som bär syret som det transporteras runt kroppen i blodet. Syre är dåligt lösligt i blod, och så bara en liten mängd syre (1.,5% i arteriellt blod) löses i plasma – den överväldigande majoriteten är bunden till hemoglobin och är beroende av detta för att nå vävnaderna i tillräckliga volymer.

därför är koncentrationen av hemoglobin i de allra flesta fall den begränsande faktorn för syretillförsel till vävnader.

Syrebindning till hemoglobin

hemoglobin är en tetramer – den består av fyra proteinunderenheter. Som ett resultat förändras formen baserat på hur många syremolekyler som är bundna till den., Förändringen i form orsakar också en förändring i affinitet till syre; ju mer syre är bunden, desto högre blir molekylens affinitet för syre. Detta kallas kooperativ bindande.

När inget syre är bundet sägs hemoglobinet vara i spänt tillstånd (T-tillstånd), med låg affinitet för syre. Vid den punkt där syre först binder, förändrar hemoglobinet sin form i det avslappnade tillståndet (R-state), som har en högre affinitet för syre. Vi kan rita denna förändring på en graf av syremättnad över partialtryck av syre.,

syretillförsel vid vävnader

såsom visas i diagrammet ovan är andelen syre som är bunden till hemoglobin relaterad till det partiella trycket av syre (pO2) vid en given plats. Det förklarar hur när oxyhaemoglobin når en vävnad som använder upp syre (t.ex. skelettmuskel), kommer syret att dissociera på grund av den lägre lokala pO2. Detta system gör att syre kan levereras till de områden som behöver det mest.

kooperativ bindning är fördelaktigt eftersom det fungerar på ytterligheter: när det finns lågt syre lokalt, vi vill inte ha hemoglobin för att hålla dess syre tätt bundna., På samma sätt, när det finns högt syre (t.ex. i lungcirkulationen), vill vi att hemoglobin ska ta upp så mycket syre som möjligt.

faktorer som påverkar Syreaffiniteten

som nämnts ovan har hemoglobin en viss affinitet för syre – kemiskt, hemoglobin vill binda med syre. Som vi redan har undersökt, mängden affinitet hemoglobin har för syre kan förändras. Olika andra faktorer kan ha en signifikant inverkan på syreaffiniteten:

• pH – koncentrationen av vätejoner kan förändra affiniteten hos hemoglobin till syre., Detta beror på att hemoglobin i t-tillståndet har en högre affinitet för vätejoner än för syre. När pH går ner (så går upp) går Hb in i t-tillståndet och dess affinitet för syre går ner. Därför behövs mer syre för att uppnå maximal procentuell mättnad. Detta är känt som Bohr-effekten. Det tillåter syre att dissociera vid vävnader med ett lägre pH: en bra indikator på cellulär andning. Ju lägre pH, ju mer dissociationskurvan skiftar till höger.,
• 2,3-difosfoglycerat (2,3-DPG) – 2,3-DPG, ibland kallat 2,3-BPG, är en kemikalie som finns i röda blodkroppar. Det är en produkt från glukosmetabolismen. 2,3-DPG minskar affiniteten av hemoglobin för syre. Nivåer av 2,3-DPG kommer att öka medan vid höga höjder för att anpassa sig till den relativt låga atmosfäriska syre; affinitet minskar så mer syre frigörs vid vävnader. Ju högre desto mer skiftar dissociationskurvan till höger.
• temperatur – temperatur verkar på hemoglobins affinitet för syre genom att påverka den kinetiska energin hos Hb och syre., Högre temperaturer betyder syre har mer kinetisk energi, vilket gör det mer sannolikt att dissociera. Mer syre frigörs från Hb vid respirerande vävnader eftersom de tenderar att generera mer värme. Ju högre temperaturen desto mer skiftar dissociationskurvan till höger.

klinisk relevans – kolmonoxidförgiftning

kolmonoxid (CO) är en färglös, luktfri gas som kan frigöras från felaktiga pannor eller förbränningsmotorer. Kolmonoxidförgiftning uppstår när Co reagerar med hemoglobin på platsen för syrebindning., Hemoglobin har en affinitet för CO som är 210x större än dess affinitet för syre. Detta innebär att när kolmonoxid binder till hemoglobin, det är oåterkallelig.

symtom på CO-förgiftning är huvudvärk, illamående och trötthet, men intressant andningsfrekvens är vanligtvis skonas eftersom partialtrycket av syre upplöst i blodet bibehålls vid normala nivåer. Hemoglobin bundet med CO har en körsbärsröd färg och detta kan vara synligt i nagelbäddar och slemhinnor hos patienter med CO-förgiftning. Behandlingen är med 100% syre och remiss för hyperbarisk syrebehandling., CO-förgiftning är dödlig när 70-80% av hemoglobin är bunden med kolmonoxid.