Articles

7.7 B: Denaturering og Protein Folding


Reversering av Denaturering

Det er ofte mulig å reversere denaturering fordi den primære strukturen av polypeptid, den covalent obligasjoner holde aminosyrer i riktig rekkefølge, er intakt. Når denaturing agent er fjernet, blir den opprinnelige interaksjoner mellom aminosyrer tilbake protein til sin opprinnelige konformasjon og det kan gjenoppta sin funksjon.

Imidlertid denaturering kan være irreversible i ekstreme situasjoner, som å steke et egg., Varmen fra en pan denatures av proteinet albumin i flytende egg hvitt, og det blir ikke oppløselig. Proteinet i kjøtt også denatures og blir fast når det er kokt.

Figur: Denaturing et protein er noen ganger irreversible: (Øverst) proteinet albumin i rå og kokt eggehvite. (Nederst) En binders analogi visualiserer prosess: når kors-knyttet sammen, binderser (‘aminosyrer’) ikke lenger kan bevege seg fritt, deres struktur er omorganisert og ‘denaturert’.,

Anstandsdame proteiner (eller chaperonins ) er helper proteiner som gir gunstige vilkår for protein folding å ta plass. Den chaperonins clump rundt dannelsen av proteiner og hindre andre polypeptid kjeder fra å samle inn. Når målet protein folder, den chaperonins angre.