Oksygen inn i kroppen gjennom luftveiene, passerer ned bronkialtreet og i den alveolare sac. Det så krysser alveolar membran og kapillær endothelium å komme inn i blodet. En gang i blod, oksygen behov for å bli transportert til ulike vev i kroppen. Imidlertid, oksygen er lite løselig i blodet. Derfor er det behov for en leveranse system som sikrer nok oksygen leveres til vev, men også gjør at oksygen til å bli utgitt, der det er nødvendig.,

I denne artikkelen vil vi se på at transport system, dets komponenter, faktorer som kan endre det, og vi vil vurdere noen eksempler på når det går galt.

Transport av Oksygen

Hver aktive vev i kroppen har en absolutt forutsetning for oksygen. For de aller fleste av disse vev, oksygen er levert av blod til vev, selv om det er noen viktige unntak (for eksempel hornhinnen får sin oksygen direkte fra atmosfæren).

Når oksygen har gått inn i blodet fra lungene, det er tatt opp av hemoglobin (Hb) i de røde blodcellene., Hemoglobin er et protein som består av fire haem grupper, som inneholder jern ioner. Disse strykejern ioner (Fe2+) forbundet med hemoglobin-molekyler kjemisk reagerer med oksygen og danner oxyhaemoglobin.

Hvert molekyl av hemoglobin kan romme fire oksygen molekyler. Det er hemoglobin som frakter oksygen som den transporteres rundt i kroppen i blodet. Oksygen er lite løselig i blod, og så bare en liten mengde oksygen (1.,5% i arterielt blod) er oppløst i en plasma – det overveldende flertall er bundet til hemoglobin, og er avhengig av denne for å nå vev i tilstrekkelige volumer.

Derfor, i de aller fleste tilfeller, er konsentrasjonen av hemoglobin, som er den begrensende faktor for oksygentilførsel til vev.

Oksygen Binding til Hemoglobin

Hemoglobin er en tetramer – det er bygd opp av fire protein sub-enheter. Som et resultat av den endrer form, basert på hvor mange oksygen molekyler som er bundet til det., Endringen i form også fører til en endring i affinitet til oksygen; jo mer oksygen er bundet, jo høyere molekylet affinitet for oksygen blir. Dette er kjent som samarbeidende bindende.

Når det ikke er oksygen som er bundet til hemoglobin er sagt å være i Spent Tilstand (T-stat), med en lav affinitet for oksygen. På det punktet der oksygen først binder den hemoglobin endrer sin form i Avslappet Tilstand (R-state), som har en høyere affinitet for oksygen. Vi kan plotte denne endringen på en graf av oksygen metning over partialtrykket av oksygen.,

oksygentilførsel til Vev

Som vist på skissen ovenfor, andel av oksygen som er bundet til hemoglobin er knyttet til partialtrykket av oksygen (pO2) på et gitt område. Den forklarer hvordan når oxyhaemoglobin når en vev som bruker oksygen (f.eks. skjelettmuskulatur), oksygen vil ta avstand på grunn av de lokale lavere pO2. Dette systemet tillater oksygen å bli levert til de områdene som trenger det mest.

Samarbeidende binding er gunstig fordi det fungerer i det ekstreme: når det er lite oksygen lokalt, ønsker vi ikke hemoglobin å holde sin oksygen tett bundet., Like, når det er høy oksygen (f.eks. i pulmonal sirkulasjon), ønsker vi hemoglobin å ta opp så mye oksygen som den kan.

Faktorer som Påvirker Oksygen Affinitet

Som nevnt ovenfor, hemoglobin har en viss affinitet for oksygen – kjemisk, hemoglobin ønsker å binde seg med oksygen. Som vi allerede har utforsket, mengden av affinitet hemoglobin har for oksygen kan endres. Andre faktorer kan ha en betydelig innvirkning på oksygen affinitet:

• pH – konsentrasjonen av hydrogenioner kan endre affinitet av hemoglobin til oksygen., Dette er fordi hemoglobin i T-stat har en høyere affinitet for hydrogen ioner enn det gjør for oksygen. Som pH-verdien går ned (slik går opp), Hb går inn i T-staten og dens affinitet for oksygen går ned. Derfor, mer oksygen er nødvendig for å oppnå maksimal prosent metning. Dette er kjent som Bohr effekt. Det tillater oksygen å distansere på vev med en lavere pH: en god indikator på pris av cellular respirasjon. Jo lavere pH, jo mer dissosiasjon-kurven skifter til høyre.,
• 2,3-diphosphoglycerate (2,3-DPG) – 2,3-DPG, noen ganger referert til som 2,3-BPG, er et kjemisk stoff som finnes i røde blodceller. Det er et produkt fra glukose metabolismevei. 2,3-DPG reduserer affinitet av hemoglobin for oksygen. Nivåer av 2,3-DPG vil øke, mens ved høye høyder for å justere til den relativt lave atmosfærisk oksygen; affinitet reduserer slik at mer oksygen er utgitt på vev. Jo høyere , jo mer dissosiasjon-kurven skifter til høyre.
• Temperatur Temperatur virker på hemoglobin er affinitet for oksygen ved å påvirke den kinetiske energien til Hb og oksygen., Høyere temperaturer betyr oksygen har mer kinetisk energi, noe som gjør det mer sannsynlig til å ta avstand. Mer oksygen frigjøres fra Hb på respiring vev som de har en tendens til å generere mer varme. Jo høyere temperatur, jo mer dissosiasjon-kurven skifter til høyre.

Klinisk Relevans – kullosforgiftning

Karbonmonoksid (CO) er en fargeløs, luktfri gass som kan være gitt ut fra feil kjeler eller forbrenningsmotorer. Kullosforgiftning oppstår når CO reagerer med hemoglobin på stedet av oksygen bindende., Hemoglobin har en affinitet for CO som er 210x større enn sin affinitet for oksygen. Dette betyr at når karbonmonoksid binder seg til hemoglobin, det er irreversible.

Symptomer av CO-forgiftning er hodepine, kvalme og tretthet, men det er interessant åndedrett prisen er vanligvis spart som partialtrykket av oksygen oppløst i blodet er opprettholdt på normale nivåer. Hemoglobin bundet med CO har en cherry-rød farge, og dette kan være synlig i spiker senger og slimhinner av pasienter med CO-forgiftning. Behandling med 100% oksygen og henvisning for hyperbar oksygen behandling., CO-forgiftning er dødelig når 70-80% av hemoglobin er bundet med karbonmonoksid.